Lectine

Lectine : Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (par exemple lors de réponses immunitaires, d’infections). Par exemple la Concanavaline A (hémaglutinine) est responsable notamment de l’hémaglutination, intervenant en alimentation et en biotechnologie.
Les lectines sont des glycoprotéines que l’on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
La première lectine identifiée est connue sous le terme d’hémaglutinine, extraite à partir du pois Canavalia ensiformis par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Le composé actif purifié, est la concanavaline A. Une autre lectine populaire est la ricine, très toxique, obtenue à partir des graines de ricin. Les lectines sont isolées à présent à large échelle et valorisées commercialement pour caractériser les molécules glycosylées en protéomique, les structures cellulaires en biologie cellulaire, purifier des molécules glycosylées, et surtout phénotyper les cellules sanguines.
Sont distingués quatre types de lectines: les lectines C, les lectines de type p, les lectines de type l et les lectines galectine2.
Propriétés et fonctions biologiques : Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d’ailleurs du latin legere, signifiant « sélectionner ». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d’affinité Kd sont de 10-6 – 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindre que celle des anticorps).